蛋白酶是由蛋白质构成的吗对吗

科学技术大学的张凯铭团队与科学技术界合作伙伴成功解析了Lon蛋白酶的完整三维结构，并在最近的研究中揭示了其底物识别和转移的分子机制。这一重要的科研成果已在《生物化学杂志》和《科学进展》上相继发表。

Lon AAA+蛋白酶（LonA）是一种在原核生物和真核生物细胞器中普遍存在的ATP依赖性蛋白酶。这种酶对于维护细胞蛋白质稳态至关重要，它能够降解受损或错误折叠的异常蛋白质，防止这些蛋白质形成有毒的物质。除此之外，LonA还通过降解特定的调节蛋白来调控多种生物过程。

现有的研究中，关于Lon六聚体的结构一直缺少关于N端区域的描述。关于Lon如何选择蛋白质靶标作为底物、如何控制底物进入AAA+结构域以及介导底物去折叠的机制仍不清楚。张凯铭团队通过深入研究，解析了Lon蛋白酶底物结合状态的冷冻电镜结构，并发现了一些重要机制。

具体来说，研究结果表明ATP酶结构域的双孔环参与了底物的相互作用。处于不同ATP结合和水解状态的四个连续单体形成了螺旋梯状结构，这种结构有助于LonA实现持续性旋转易位。研究团队还揭示了一个独特的张拉整体三角形复多层结构，它由六个长N端螺旋构成，并作为一个多用途平台，在控制底物进入、选择底物和推动底物展开等方面发挥重要作用。